Функции и структура белка. Белки структура белковой молекулы l l выяснение Структура одного белка определяется группой генов

Биосинтез белка.

1. Структура одного белка определяется:

1)группой генов 2)одним геном

3)одной молекулой ДНК 4)совокупностью генов организма

2. Ген кодирует информацию о последовательности мономеров в молекуле:

1)т-РНК 2) АК 3) гликогена 4) ДНК

3. Антикодонами называются триплеты:

1)ДНК 2) т-РНК 3)и-РНК 4) р-РНК

4. Пластический обмен состоит преимущественно из реакций:

1)распада органических веществ 2)распада неорганических веществ

3)синтеза органических веществ 4)синтеза неорганических веществ

5. Синтез белка в прокариотической клетке происходит:

1)на рибосомах в ядре 2)на рибосомах в цитоплазме 3)в клеточной стенке

4)на внешней поверхности цитоплазматической мембраны

6. Процесс трансляции происходит:

1)в цитоплазме 2)в ядре 3)в митохондриях

4)на мембранах шероховатой эндоплазматической сети

7. На мембранах гранулярной эндоплазматической сети происходит синтез:

1)АТФ; 2)углеводов; 3) липидов; 4)белков.

8. Один триплет кодирует:

1.одну АК 2 один признак организма 3. несколько АК

9. Синтез белка завершается в момент

1.узнавание кодона антикодоном 2.появление на рибосоме «знака препинания»

3.поступление и-РНК на рибосому

10. Процесс, в результате которого происходит считывание информации с молекулы ДНК.

1.трансляция 2.транскрипция 3.трансформация

11. Свойства белков определяется…

1.вторичной структурой белка 2.первичной структурой белка

3.третичной структурой белка

12. Процесс, при котором антикодон узнаёт кодон на и-РНК

13. Этапы биосинтеза белка.

1.транскрипция, трансляция 2.трансформация, трансляция

3.трансорганизация, транскрипция

14. Антикодон т-РНК состоит из нуклеотидов УЦГ. Какой триплет ДНК ему комплементарен ?

1.УУГ 2. ТТЦ 3. ТЦГ

15. Количество т-РНК, участвующих в трансляции, равно количеству:

1.Кодонов и-РНК, шифрующих аминокислоты 2. Молекул и-РНК

3 Генов, входящих в молекулу ДНК 4. Белков, синтезируемых на рибосомах

16. Установите последовательность расположения нуклеотидов и-РНК при транскрипции с одной из цепей ДНК: А-Г-Т-Ц-Г

1) У 2) Г 3) Ц 4) А 5) Ц

17. При репликации молекулы ДНК образуется:

1) нить, распавшаяся на отдельные фрагменты дочерних молекул

2) молекула, состоящая из двух новых цепей ДНК

3) молекула, половина которой состоит из нити иРНК

4) дочерняя молекула, состоящая из одной старой и одной новой цепи ДНК

18. Матрицей для синтеза молекулы иРНК при транскрипции служит:

1) вся молекула ДНК 2) полностью одна из цепей молекулы ДНК

3) участок одной из цепей ДНК

4) в одних случаях одна из цепей молекулы ДНК, в других– вся молекула ДНК.

19.Процесс самоудвоения молекулы ДНК.

1.репликация 2.репарация

3. реанкорнация

20. При биосинтезе белка в клетке энергия АТФ:

1) расходуется 2) запасается

3) не расходуется и не выделяется

21. В соматических клетках многоклеточного организма:

1) различный набор генов и белков 2) одинаковый набор генов и белков

3) одинаковый набор генов, но разный набор белков

4) одинаковый набор белков, но разный набор генов

22.. Один триплет ДНК несет информацию о:

1)последовательности аминокислот в молекуле белка

2)признаке организма 3)аминокислоте в молекуле синтезируемого белка

4)составе молекулы РНК

23. Какой из процессов не происходит в клетках любого строения и функции:

1)синтез белков 2) обмен веществ 3)митоз 4) мейоз

24. Понятие «транскрипция» относится к процессу:

1)удвоения ДНК 2)синтеза и-РНК на ДНК

3)перехода и-РНК на рибосомы 4)создания белковых молекул на полисоме

25. Участок молекулы ДНК, несущий информацию об одной молекуле белка - это:

1)ген 2)фенотип 3)геном 4)генотип

26. Транскрипция у эукариот происходит в:

1)цитоплазме 2)эндоплазматической мембране 3)лизосомах 4)ядре

27.Синтез белка происходит в:

1)гранулярном эндоплазматическом ретикулуме

2)гладком эндоплазматическом ретикулуме 3)ядре 4) лизосомах

28. Одна аминокислота кодируется:

1)четырьмя нуклеотидами 2)двумя нуклеотидами

3)одним нуклеотидом 4) тремя нуклеотидами

29. Триплету нуклеотидов АТЦ в молекуле ДНК будет соответствовать кодон молекулы и-РНК:

1) ТАГ 2) УАГ 3) УТЦ 4) ЦАУ

30. Знаки препинания генетического кода:

1.кодируют определённые белки 2. запускают синтез белка

3. прекращают синтез белка

31. Процесс самоудвоения молекулы ДНК.

1.репликация 2.репарация 3.реанкорнация

32. Функция и-РНК в процессе биосинтеза.

1.хранение наследственной информации 2.транспорт АК на рибосомы

3.подача информации на рибосомы

33. Процесс, когда т-РНК приносят аминокислоты на рибосомы.

1.транскрипция 2.трансляция 3.трансформация

34. Рибосомы, синтезирующие одну и ту же белковую молекулу.

1.хромосома 2.полисома 3.мегахромосома

35. Процесс, при котором аминокислоты образуют белковую молекулу.

1.транскрипция 2.трансляция 3.трансформация

36. К реакциям матричного синтеза относят…

1.репликацию ДНК 2.транскрипцию, трансляцию 3.оба ответа правильные

37.Один триплет ДНК несет информацию о:

1.Последовательности аминокислот в молекуле белка
2.Месте определенной АК в белковой цепи
3.Признаке конкретного организма
4.Аминокислоте, включаемой в белковую цепь

38. В гене закодирована информация о:

1) строении белков, жиров и углеводов 2) первичной структуре белка

3) последовательности нуклеотидов в ДНК

4) последовательности аминокислот в 2-х и более молекулах белков

39. Синтез иРНК начинается с:

1) разъединения ДНК на две нити 2) взаимодействия фермента РНК - полимеразы и гена

3) удвоения гена 4) распада гена на нуклеотиды

40. Транскрипция происходит:

1) в ядре 2) на рибосомах 3) в цитоплазме 4) на каналах гладкой ЭПС

41. Синтез белка не идет на рибосомах у:

1) возбудителя туберкулеза 2) пчелы 3) мухомора 4) бактериофага

42. При трансляции матрицей для сборки полипептидной цепи белка служат:

1) обе цепочки ДНК 2) одна из цепей молекулы ДНК

3) молекула иРНК 4) в одних случаях одна из цепей ДНК, в других– молекула иРНК

l l Выяснение структурной организации белков – одна из главных проблем современной биохимии Оно имеет важное научно-практическое значение для понимания огромного разнообразия функций белков Белковые молекулы – продукт поликонденсации 20 -ти различных аминокислот, соединенных не хаотично, а в строгом соответствии с кодом белкового синтеза Каким образом соединяются между собой многие десятки и сотни аминокислот в белковой молекуле?

Полипептидная теория строения белка l l 1902 г. , Эмиль Фишер Белки – сложные полипептиды, в которых отдельные аминокислоты связаны друг с другом пептидными (R–CO–NH–R) связями, возникающими при взаимодействии карбоксильных и аминогрупп аминокислот

Экспериментальные доказательства теории l l l В природных белках сравнительно мало свободных групп –СООН и –NH 2 В процессе гидролиза белка образуется стехиометрическое количество титруемых групп – СООН и –NH 2 Под действием протеолитических ферментов белки расщепляются на строго определенные фрагменты (полипептиды) с концевыми аминокислотами, соответствующими избирательности действия ферментов Белки дают биуретовую реакцию Анализ рентгенограмм подтверждает полипептидную структуру белка Существенное подтверждение полипептидной теории строения белка – возможность синтеза химическими методами полипептидов и белков с уже известным строением (инсулина, лизоцима, рибонуклеазы и др.)

Структурные особенности пептидной цепи l l Пептидная связь примерно на 10% короче связи –С–N– и имеет характер «частично двойной» связи –С=N– Л. Полинг и Р. Кори предложили в 1948– 1955 гг. объяснять особую природу связи С–N «резонансом» между двумя формами

Структурные особенности пептидной цепи l l l Другими словами, в белках и пептидах связь С–N является частично кратной из-за взаимодействия неподеленной пары электронов атома азота с электронной системой карбонильной группы, что приводит к затрудненному вращению вокруг связи С–N Обычно пептидная связь имеет транс-конфигурацию, что выгоднее цис-конфигурации на 2, 6 ккал/моль (10, 878 к. Дж/моль), т. к. сближение -углеродных атомов в цисконфигурации вызывает пространственные затруднения Эта разница в значительной мере снимается, если азот пептидной связи принадлежит про

Структурные особенности пептидной цепи l l l Повороты возможны вокруг двух простых связей (N–С и С –C 1), примыкающих к асимметрическому атому Такие повороты измеряются двугранными углами и Любые конформации пептидной цепи могут быть описаны набором значений углов и у каждого из С -атомов (обычно = 180 – транс-форма)

Структурные особенности пептидной цепи l l В силу взаимодействия между заместителями в пептидной цепи углы и не могут принимать любые значения – для них разрешенными оказываются лишь некоторые дискретные области, соответствующие энергетически выгодным конформациям пептидной цепи Углы и взаимосвязаны, изменение одного из них влечет изменение второго Гопалачамудрам Нарайана Рамачандран

l К. У. Линдерстрем-Ланг предложил различать 4 уровня организации белковых молекул – первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Хотя эти категории в известной степени устарели, ими пока продолжают пользоваться

Первичная структура белка l l l последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи кодируется структурным геном данного белка и содержит в себе все необходимое для самоорганизации его пространственной структуры Все белки различаются по своей первичной структуре Потенциально возможное число таких структур неограниченно Однако в живой природе все эти возможности не реализуются: общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет величину порядка 1010– 1012

l l l Познание биологической функции и, в частности, молекулярного механизма физиологического действия белка невозможно без детального знания его строения Установление первичной структуры белка – основа для определения вторичной и третичной структур, выяснения расположения функциональных групп в его активном центре, путь к познанию механизма его функционирования. Исследование первичной структуры «мутагенных» белков позволяет на молекулярном уровне выяснить характер наследственных болезней Данные по первичной структуре используются как один из показателей при установлении и проверке таксономических взаимоотношений между различными видами живых организмов и построении схемы биологической эволюции

Методы определения первичной структуры l l Подготовка белка к анализу первичной структуры призвана свести к минимуму влияние других, более высоких уровней его организации Иными словами, объектом анализа должна быть неупорядоченная белковая цепь без каких-либо поперечных ковалентных связей (например, дисульфидных) так, чтобы все ее звенья, все пептидные связи были в равной мере доступны действию как химических реагентов, так и ферментов

l l Белок должен быть прежде всего подвергнут глубокой денатурации и утратить четвертичную, третичную и по возможности вторичную структуры Если в нем имеются дисульфидные связи, прибегают к их расщеплению, используя, как правило, восстановление большим избытком меркаптосоединения

l Во избежание замыкания дисульфидных связей вновь сульфгидрильные группы блокируют избытком иодуксусной кислоты: R–SН + I–СН 2–СООН R–S–СН 2–СООН + НI

Затем проводят селективный гидролиз денатурированного белка для получения системы перекрывающихся пептидов. Гидролиз проводят ферментами: l l l трипсином (связи, образованные карбоксильными группами арг или лиз), химотрипсином (связи, образованные группами –СООН ароматических аминокислот) и др. ; химическими реагентами: бромцианом Br –С N (связи, образованные группами –СООН мет) и др.

l l l Следующий этап – фракционирование полученных пептидов – осуществляется методами хроматографии Наконец, последний этап – определение первичной структуры l начинается с определения его молекулярной массы, аминокислотного состава, N- и Сконцевых аминокислотных остатков После того, как структура всех фрагментов установлена, белок подвергают расщеплению при помощи другого агента и получают второй, отличный от первого набор пептидных фрагментов, которые разделяют и анализируют для выяснения порядка расположения аминокислот в белке

Метод Ф. Сенджера l В 1945 г. английский биохимик Ф. Сенджер предложил один из первых методов определения N-концевых аминокислот

Метод Ф. Сенджера l Раствор белка (пептида) обрабатывают 2, 4 динитрофторбензолом (ДНФ), который со свободной аминогруппой дает динитрофенильное (ДНФ)-производное, окрашенное в желтый цвет:

Метод Ф. Сенджера l l Последующий кислотный гидролиз (5, 7 н. НСl) приводит к разрыву пептидных связей и образованию ДНФ-производного Nконцевой аминокислоты Последнее экстрагируется эфиром и идентифицируется методом ТСХ в присутствии стандартов

Дансильный метод l Разработан в 1963 г. английскими биохимиками В. Греем и Б. Хартли l Также основан на введении в аминогруппы белка «метки» , не удаляющейся при последующем гидролизе Брайен Хартли

Дансильный метод l Первая стадия – реакция дансилхлорида (1 -диметиламинонафталин-5 -сульфохлорида) с непротонированной -аминогруппой пептида (или белка) с образованием дансилпептида (ДНС-пептида)

Дансильный метод l Полученный ДНС-белок подвергается гидролизу в присутствии 5, 7 н. НСl, при 105 С в течение 12– 16 ч, отщепившуюся ДНС-аминокислоту идентифицируют по флуоресценции в УФ-лучах

Метод С. Акабори l l При нагревании пептида (или белка) с безводным гидразином при 100– 120 С пептидные связи гидролизуются с образованием гидразидов аминокислот С-концевая аминокислота остается в виде свободной аминокислоты и может быть выделена из смеси и идентифицирована:

Метод П. Эдмана l Метод деградации полипептидной цепи с помощью фенилизотиоционата (ФИТЦ) разработан шведским химиком П. В. Эдманом в 1950– 56 гг. l Метод Эдмана позволяет последовательно отщеплять N-концевые аминокислотные остатки в виде фенилтиогидантоинов (ФТГ) l Каждый цикл деградации включает 3 стадии

Метод П. Эдмана l l l Идентификация отщепленных ФТГ является определяющей в методе Эдмана В течение длительного времени использовали хроматографию на бумаге, затем микротонкослойную хроматографию на силикагеле и полиамиде, жидкостную и газо-жидкостную хроматографии Крупным достижением в области структурных исследований белков явилось создание в 1967 г. П. Эдманом и Дж. Бэггом секвенатора (от англ. sequence – последовательность) – прибора, который с высокой эффективностью осуществляет последовательное автоматическое отщепление N-концевых аминокислотных остатков по методу Эдмана

l Для определения структуры пептидов и белков можно применять: l l ферменты, катализирующие отщепление N- и С-концевых аминокислотных остатков – аминои карбоксипептидазы физико-химические методы, в частности, масс-спектрометрию

Анализ данных по первичной структуре позволяет сделать следующие общие выводы l l Стабильность первичной структуры обеспечивается в основном пептидными связями; возможно участие и небольшого числа дисульфидных связей В полипептидной цепи могут быть обнаружены разнообразные комбинации аминокислот В полипептидах были открыты все мыслимые дипептиды В полипептидах относительно редки повторяющиеся последовательности

Анализ данных по первичной структуре позволяет сделать следующие общие выводы l l Каждый индивидуальный гомогенный белок характеризуется уникальной первичной структурой; часто замены аминокислот приводят не только к структурным перестройкам, но и к изменениям физикохимических свойств и биологических функций В некоторых белках (особенно ферментах), обладающих близкими свойствами, встречаются идентичные пептидные структуры (последовательности аминокислот), в особенности в областях их активных центров. Этот принцип структурного подобия наиболее типичен для ряда протеолитических ферментов – трипсина, химотрипсина и др.

Водородные связи В неполярном окружении энергия водородной связи –СО НN– составляет около 16, 7 к. Дж/моль, а повышение полярности среды снижает эту энергию

Гидрофобные взаимодействия l l Имеют энтропийную природу Связаны с тем, что неполярные заместители выталкиваются из воды и стремятся ограничить свой контакт с ней Напротив, вода стремится восстановить свое структурированное состояние и как бы принудительно группирует заместители в кластеры, обладающие минимумом энергии Вступают в основном неполярные боковые группы аминокислотных остатков

Ван-дер-ваальсовы взаимодействия l l Складываются из дисперсионных сил притяжения атомов и сил взаимного отталкивания их электронных оболочек Энергетический вклад каждого контакта невелик (

Ионные, или электростатические, взаимодействия l Взаимодействия заряженных групп l l Взаимодействия ионогенных групп, образующих солевые связи Энергия солевых связей в гидрофобном окружении может достигать 41, 9 к. Дж/моль, но их число сравнительно невелико Повышение диэлектрической постоянной среды понижает энергию солевых связей Во многом аналогичны ион-дипольные и диполь-дипольные взаимодействия

Торсионные взаимодействия l l l Характеризуют «скрученность» одинарной связи Поворот какой-либо группировки вокруг одинарной связи может нарушать электронную структуру этой связи и вызывать своего рода «тормозную» реакцию Торсионные силы относительно слабы, но при анализе поворотов вокруг связей С–С, С–N в боковых цепях аминокислотных остатков их нельзя не учитывать

Вторичная структура белка… l l пространственное расположение отдельных участков полипептидной цепи без учета типа и конформации боковых радикалов аминокислот Образуется за счет водородных связей между пептидными группами как одной цепи, так и разных цепей

Вторичная структура белка l l l Любой участок молекулы белка имеет вторичную структуру Иногда рассматривают как вторичную структуру только периодические ее элементы: -спираль и -структуру Однако в белках встречаются участки, которые уложены вполне определенным способом, хотя их пространственная структура не содержит какого-либо периодически повторяющегося, регулярного мотива. Тем не менее к ним вполне приложимо понятие вторичной структуры Различают 2 вида вторичных структур: регулярные и нерегулярные Понятие вторичной структуры относится не ко всей белковой молекуле в целом, а к отдельным более или менее протяженным участкам ее полипептидной цепи

Вторичная структура белка l Взаимодействия, которым принадлежит важнейшая роль в формировании вторичной структуры, определяются: l l l особенностями пептидной связи стерическими ограничениями (- и -углы) Основную роль играют водородные связи между периодически повторяющимися в цепи пептидными группировками

Стабилизация вторичной структуры за счет водородной связи l l Влияние окружающей белок воды Вода способна эффективно конкурировать за образование водородных связей: Влияние воды снижается при формировании компактной пространственной структуры белка, росте содержания пептидных связей, повышении вероятности их взаимодействия Таким образом, стабильность вторичной структуры зависит от ее включения в компактную третичную структуру

-Спираль l В 50 -х годах ХХ в. Л. Полинг и Р. Кори, основываясь на данных о структуре кристаллов аминокислот и простых пептидов, рассмотрели возможные периодические конформации полипептидной цепи и пришли к выводу, что наиболее вероятна структура, названная ими -спиралью

-Спираль В основу ее выбора были положены следующие критерии: 1. Образование плотноупакованной компактной структуры без пустот и перекрывания атомов 2. Максимальная насыщенность структуры водородными связями с тем условием, чтобы их геометрия была близка к линейной 3. Соблюдение межатомных расстояний и углов, свойственных аминокислотам и простым пептидам l

-Спираль l С соблюдением этих условий можно построить как правую, так и левую спирали, однако правая -спираль оказывается энергетически несколько выгоднее левой, если пептидная цепь образована L-аминокислотами

-Спираль l l Спиральная структура возникает, когда во всех звеньях полипептидной цепи углы поворота вокруг простых связей (и) имеют одинаковую величину и знак (близки к 60), что и приводит к постепенному закручиванию цепи При этом радикалы аминокислотных остатков оказываются на периферии образованного спиралью цилиндра и могут, в зависимости от характера их, обеспечивать гидрофобную или гидрофильную природу цилиндрической поверхности

-Спираль геометрические параметры: l l l l радиус r = 2, 3 Å (0, 23 нм) высота спирали (смещение) на 1 остаток d = 1, 5 Å шаг спирали (период идентичности) Р = 5, 4 Å 1 виток спирали образуют 3, 6 аминокислотных остатка все связи –С=О ориентированы вперед, к С-концу, а группы –N–Н – назад В -спирали каждая –NНгруппа соединена водородной связью с группой –СО четвертого от нее аминокислотного остатка (5 1 связь)

-Спираль l l Длина -спиральных участков в глобулярных белках относительно невелика (5– 15 аминокислотных остатков, 3 – 4 витка спирали), в фибриллярных белках – гораздо протяженнее Иногда наблюдаются изломы -спирали, обычно в местах включения остатков про, прерывающих системы водородных связей. При этом ось спирали отклоняется на 20– 30

-Структура l l Предложена У. Т. Астбери в 1941 г. на основании рентгеноструктурных исследований -кератина Через 10 лет Л. Полинг и Р. Кори установили, что структура, или «складчатый лист» , – это стабилизированный межцепочечными водородными связями ассоциат вытянутых, зигзагообразных пептидных цепей

-Структура l l Число аминокислотных остатков в отрезке пептидной цепи, образующем -структуру, обычно от 3 до 8 Протяженная -структура, так называемый -слой, или -складчатый лист чаще всего состоит из 2– 6 цепей, иногда до 10

-Структура l l l Боковые группы аминокислотных остатков при образовании структуры оказываются по разные стороны ее поверхности Сама же поверхность имеет складчатую форму, причем складки заданы -углеродными атомами Отходящие от них боковые группы образуют гребни Это позволяет формировать довольно протяженные поверхности, насыщенные однотипными (например, гидрофобными) боковыми радикалами Гидрофобные поверхности -складчатого слоя, взаимодействуя между собой или с гидрофобными гребнями -спиралей, участвуют в построении внутримолекулярных гидрофобных ядер, стабилизирующих пространственную структуру белка

-Изгиб l l Как -спираль, так и -структура обычно представлены в глобулярных белках сравнительно короткими отрезками, поэтому значительная часть вторичной структуры белка приходится на разного рода петли, позволяющие изменить направление пептидной цепи Наиболее экономный структурный элемент, позволяющий повернуть полипептид на 180 , используя всего 3 пептидные группировки, – -изгиб Стабилизируется одной водородной связью Практически всегда оказывается на поверхности белковой глобулы, поэтому нередко играет существенную роль в ее взаимодействии с другими молекулами

l По результатам рентгеноструктурного анализа обнаружено, что способ укладки молекулы белка определяется его аминокислотной последовательностью l l l образованию -спирали способствуют ала, лей, глу образованию -структуры – мет, вал, иле изгибу цепи – гли, про, асн Если из 6 сгруппированных остатков аминокислот 4 способствуют образованию спирали, то данная группа – центр спирализации Если 3 остатка из 5 сгруппированных способствуют образованию -структуры, то данная группировка – затравка для -слоя

Сверхвторичная (надвторичная) структура белков l l Этот уровень организации белковой молекулы связан с наличием ансамблей взаимодействующих между собой вторичных структур Пространственное строение таких ансамблей и называют сверхвторичной структурой белковой молекулы, которая энергетически наиболее предпочтительна

Суперспирализованная -спираль l l Образуется при скручивании нескольких -спиралей в протофибриллы (-кератин), которые объединяются в микрофибриллы -Спирали удерживаются силами Ван-дер-Ваальса

х l звено, состоящее из двух параллельных -слоев с сочленением между ними в виде: l неупорядоченного клубка – с

х l звено, состоящее из двух параллельных -слоев с сочленением между ними в виде: l l -спирали – – укладка цепи по Россману Два последовательно соединенных участка образуют структуру «греческий орнамент» –

х l звено, состоящее из двух параллельных -слоев с сочленением между ними в виде: l -структуры – – -зигзаг, «греческий ключ»

Домены l l Многие белки содержат относительно слабо взаимодействующие между собой участки – домены Домены (от фр. domaine – владение) – структурно и функционально обособленные области (субобласти) молекулы, соединенные друг с другом короткими участками полипептидной цепи, которые называются шарнирными участками Функциональные домены могут состоять из одного или нескольких структурных доменов У ряда ферментов в углублениях между доменами располагается активный центр

3. + -Белки l имеются участки, целиком построенные из -спиралей, и участки, целиком построенные из антипараллельных -слоев Инсулин

4. / -Белки l l -Спирали и -структуры чередуются по ходу цепи Большинство -структур (параллельные) оказываются локализованными в центральной части молекулы, где эти структуры изгибаются в виде пропеллера («твист» структуры), образуя жесткую «основу» , с которой связаны остальные участки молекулы

Домены l l l Средний размер домена обычно – 100– 150 остатков, что отвечает глобуле с поперечником около 2, 5 нм Вместе с тем встречаются и значительно большие домены Вероятнее всего, формирование пространственной структуры белка вначале происходит внутри будущих доменов, а взаимная укладка доменов, т. е. образование третичной структуры, происходит на заключительных этапах формирования глобулы

Третичная структура белка… l l l характеризует пространственное расположение упорядоченных и аморфных участков в полипептидной цепи в целом, которое достигается за счет взаимодействия боковых радикалов и зависит от их типа и конформации Таким образом, третичная структура описывает пространственную укладку всей молекулы белка, если она образована одной полипептидной цепью Имеет прямое отношение к форме молекул белка, которая может быть различной: от шарообразной до нитевидной

Нитевидные, или фибриллярные белки l l фиброин шелка кератин волос, рогов, копыт коллаген и др.

Третичная структура белка l l основа функциональности белка, которая требует точной пространственной организации больших ансамблей, построенных из множества аминокислотных остатков Такие ансамбли (домены) формируют: l l активные центры ферментов зоны связывания других биологических молекул эффекторные центры белков и т. д. , поэтому нарушение третичной структуры белка (денатурация) неизменно приводит к утрате им способности функционировать

Третичная структура белка l l l Стабильность третичной структуры зависит от системы нековалентных взаимодействий внутри белковой глобулы (?) Некоторые белки дополнительно стабилизируются ковалентными – дисульфидными – связями Gцепь = RТln. К = Нцепь – Т Sцепь Нцепь 0 (S

Третичная структура белка l Соотношение Нцепь и –Т Sцепь зависит от: l l числа нековалентных связей, устанавливающихся при свертывании молекулы белка в глобулу, а значит, от длины полипептидной цепи от температуры. С ростом Т |Т S| рано или поздно превысит | Н| и пространственная структура утратит стабильность – тепловая денатурация белка

Третичная структура белка l l При свертывании глобулы убывает энтропия пептидной цепи, но одновременно происходит возрастание энтропии растворителя – воды Это играет решающую роль в стабилизации третичной структуры

Третичная структура белка l l Вода – необычный, в высокой мере структурированный растворитель (?) Полярные группы белка легко включаются в льдоподобные структуры воды, устанавливая с ней водородные связи Неполярные группы занимают своеобразные полости, образованные молекулами воды, связанными водородными связями Все это выключает из хаотического движения значительное число молекул воды, т. е. происходит упорядочение, уменьшение энтропии воды

Третичная структура белка l l l Но так как неполярные группы белка не могут «отслаиваться» от молекулы, происходит свертывание глобулы, при котором значительная часть (не менее ½) гидрофобных групп оказывается скрытой от контакта с водой Это влечет установление гидрофобных контактов, ван-дер-ваальсовых сил Происходит понижение энтропии белка Следствием образования глобулы является разрушение значительной части водородных связей и гидрофобных взаимодействий боковых групп с молекулами воды Возрастает хаотичность движения последних, и энтропия воды растет

Четвертичная структура белка… l l l Четвертичную структуру имеют олигомерные белки, молекулы которых состоят из двух и более полипептидных цепей, связанных нековалентно Четвертичная структура – размещение в пространстве взаимодействующих между собой субъединиц, образованных отдельными полипептидными цепями белка Взаимодействие между субъединицами достаточно сильно, так что их ансамбль (ансамбль глобул) выступает как единая молекула, в то же время каждая из объединившихся глобул сохраняет значительную автономность

Четвертичная структура белка l l Субъединицы, образующие четвертичную структуру белка, могут быть совершенно различными по строению и функциям – гетеромерные белки Это позволяет объединить в одной структуре несколько взаимосвязанных функций, создать полифункциональную молекулу l l Пример. Протеинкиназа: С-субъединица отвечает за ферментативную активность, а R-субъединица – регуляторная В гомомерных белках субъединицы одинаковы

Четвертичная структура белка l Межсубъединичные контакты – весьма развитая система нековалентных взаимодействий l l Контакты между гидрофобными группами и целыми гидрофобными участками на поверхности субъединиц (контактные площадки, или зоны), приводящие к возрастанию энтропии системы и сдвигу равновесия в сторону олигомера водородные связи электростатические взаимодействия между боковыми группами Четвертичная структура менее прочная, чем третичная, т. к. меньше вклад гидрофобных контактов

Функции четвертичной структуры 1. Объединение нескольких взаимосвязанных функций в единой структуре 2. Архитектурная функция 1. Формирование пространственных образований весьма сложной конфигурации, обеспечивающих специфические функциональные возможности белка (ферритин) 2. Суммарное проведение последовательных реакций ферментами 3. Формирование функциональных центров (активных центров ферментов)

Функции четвертичной структуры 3. Обеспечение множественных взаимодействий белка с протяженными структурами l ДНК-связывающие белки – димеры (?) 4. Регуляторная функция. Передача эффекта (нарушение третичной структуры при взаимодействии с субстратом) передается от одной субъединицы к другой, что приводит к перестройке всей четвертичной структуры

1. Каждый индивидуальный белок характеризуется уникальной структурой, обеспечивающей уникальность его функций 2. Поэтому выяснение структуры разнообразных белков может служить ключом к познанию природы живых систем и, соответственно, сущности жизни

Литература l l l l Березов Т. Т. , Коровкин Б. Ф. Биологическая химия. – М. : Медицина, 1983 Мецлер Д. Биохимия. Химические реакции в живой клетке. В 3 -х т. – Т. т. 1, 2. – М. : Мир, 1980 Овчинников Ю. А. Биоорганическая химия. – М. : Просвещение, 1987 Основы биохимии / Под ред. А. А. Анисимова. – М. : Высшая школа, 1986 Рис Э. , Стренберг М. От клеток к атомам. Иллюстрированное введение в молекулярную биологию. – М. : Мир, 1988 Степанов В. М. Молекулярная биология. Структура и функции белков. – М. : Высшая школа, 1996 Филиппович Ю. Б. Основы биохимии. – М. : Высшая школа, 1993

Доказано существование 4 уровней структурной организации белковой молекулы.

Первичная структура белка – последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи. В белках отдельные аминокислоты связаны друг с другом пептидными связями , возникающими при взаимодействии a-карбоксильных и a-аминогрупп аминокислот.

К настоящему времени расшифрована первичная структура десятков тысяч разных белков. Для определения первичной структуры белка методами гидролиза выясняют аминокислотный состав. Затем определяют химическую природу концевых аминокислот. Следующий этап - определение последовательности аминокислот в полипептидной цепи. Для этого используют избирательный частичный (химический и ферментативный) гидролиз. Возможно применение рентгеноструктурного анализа, а также данных о комплементарной нуклеотидной последовательности ДНК.

Вторичная структура белка – конфигурация полипептидной цепи, т.е. способ упаковки полипептидной цепи в определенную конформацию. Процесс этот протекает не хаотично, а в соответствии с программой, заложенной в первичной структуре.

Стабильность вторичной структуры обеспечивается в основном водородными связями, однако определенный вклад вносят ковалентные связи – пептидные и дисульфидные.

Наиболее вероятным типом строения глобулярных белков считают a-спираль . Закручивание полипептидной цепи происходит по часовой стрелке. Для каждого белка характерна определенная степень спирализации. Если цепи гемоглобина спирализованы на 75%, то пепсина-всего на 30%.

Тип конфигурации полипептидных цепей, обнаруженных в белках волос, шелка, мышц, получил название b-структуры . Сегменты пептидной цепи располагаются в один слой, образуя фигуру, подобную листу, сложенному в гармошку. Слой может быть образован двумя или большим количеством пептидных цепей.

В природе существуют белки, строение которых не соответствует ни β-, ни a-структуре, например, коллаген - фибриллярный белок, составляющий основную массу соединительной ткани в организме человека и животных.

Третичная структура белка – пространственная ориентация полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме. Первый белок, третичная структура которого была выяснена рентгеноструктурным анализом - миоглобин кашалота (рис. 2).

В стабилизации пространственной структуры белков, помимо ковалентных связей, основную роль играют нековалентные связи (водородные, электростатические взаимодействия заряженных групп, межмолекулярные ван-дер-ваальсовы силы, гидрофобные взаимодействия и т.д.).

По современным представлениям, третичная структура белка после завершения его синтеза формируется самопроизвольно. Основной движущей силой является взаимодействие радикалов аминокислот с молекулами воды. При этом неполярные гидрофобные радикалы аминокислот погружаются внутрь белковой молекулы, а полярные радикалы ориентируются в сторону воды. Процесс формирование нативной пространственной структуры полипептидной цепи называют фолдингом . Из клеток выделены белки, названные шаперонами. Они участвуют в фолдинге. Описан ряд наследственных заболеваний человека, развитие которых связывают с нарушением вследствие мутаций процесса фолдинга (пигментозы, фиброзы и др.).

Методами рентгеноструктурного анализа доказано существование уровней структурной организации белковой молекулы, промежуточных между вторичной и третичной структурами. Домен - это компактная глобулярная структурная единица внутри полипептидной цепи (рис. 3). Открыто много белков (например, иммуноглобулины), состоящих из разных по структуре и функциям доменов, кодируемых разными генами.

Все биологические свойства белков связаны с сохранностью их третичной структуры, которую называют нативной . Белковая глобула не является абсолютно жесткой структурой: возможны обратимые перемещения частей пептидной цепи. Эти изменения не нарушают общей конформации молекулы. На конформацию молекулы белка оказывают влияние рН среды, ионная сила раствора, взаимодействие с другими веществами. Любые воздействия, приводящие к нарушению нативной конформации молекулы, сопровождаются частичной или полной потерей белком его биологических свойств.

Четвертичная структура белка - способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой или разной первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования.

Белковую молекулу, состоящую из нескольких полипептидных цепей, называют олигомером , а каждую входящую в него цепь - протомером . Олигомерные белки чаще построены из четного числа протомеров, например, молекула гемоглобина состоит из двух a- и двух b-полипептидных цепей (рис. 4).

Четвертичной структурой обладает около 5% белков, в том числе гемоглобин, иммуноглобулины. Субъединичное строение свойственно многим ферментам.

Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. Биологическую активность белок приобретает только при объединении входящих в его состав протомеров. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной.

Некоторые исследователи признают существование пятого уровня структурной организации белков. Это метаболоны - полифункциональные макромолекулярные комплексы разных ферментов, катализирующих весь путь превращений субстрата (синтетазы высших жирных кислот, пируватдегидрогеназный комплекс, дыхательная цепь).

Химическая структура белков представлена альфа-аминокислотами, соединенными в цепочку посредством пептидной связи. В живых организмах состав определяет генетический код. В процессе синтеза в большинстве случаев применяется 20 аминокислот стандартного типа. Множеством их комбинаций формируются белковые молекулы с самыми разнообразными свойствами. Аминокислотные остатки часто подвергаются посттрансляционным модификациям. Они могут возникнуть и до того, как белок станет выполнять свои функции, и в процессе его активности в клетке. В живых организмах часто несколько молекул формируют сложные комплексы. В качестве примера можно привести фотосинтетическое объединение.

Назначение соединений

Белки считаются важной составляющей питания человека и животных в связи с тем, что в их организмах все необходимые аминокислоты синтезироваться не могут. Часть их должна поступать вместе с белковой пищей. Основными источниками соединений выступают мясо, орехи, молоко, рыба, зерновые. В меньшей степени протеины присутствуют в овощах, грибах и ягодах. При пищеварении посредством ферментов потребленные белки подвергаются разрушению до аминокислот. Они уже используются в биосинтезе собственных протеинов в организме либо подвергаются распаду дальше - для получения энергии.

Историческая справка

Последовательность структуры белка инсулина была определена впервые Фредериеом Сенгером. За свою работу он получил Нобелевскую премию в 1958 году. Сенгер использовал метод секвенирования. С помощью дифракции рентгеновского излучения впоследствии были получены трехмерные структуры миоглобина и гемоглобина (в конце 1950 гг.). Работы проводили Джон Кендрю и Макс Перуц.

Структура молекулы белка

Она включает в себя линейные полимеры. Они, в свою очередь, состоят из остатков альфа-аминокислот, являющихся мономерами. Кроме того, структура белка может включать компоненты, имеющие неаминокислотную природу, и аминокислотные остатки модифицированного типа. При обозначении компонентов применяются 1- либо 3-буквенные сокращения. Соединение, в состав которого входит от двух до нескольких десятков остатков, именуется часто как "полипептид". В результате взаимодействия альфа-карбоксильной группы одной аминокислоты с альфа-аминогруппой другой появляются (в процессе формирования структуры белка) связи. В соединении выделяют С- и N- концы, в зависимости от того, какая группа аминокислотного остатка является свободной: -СООН либо -NH 2 . В процессе синтеза белка на рибосоме в качестве первого концевого выступает, как правило, остаток метионина; присоединение последующих осуществляется к С-концу предыдущих.

Уровни организации

Они были предложены Линдрем-Лангом. Несмотря на то что данное деление считается несколько устаревшим, им все еще пользуются. Было предложено выделять четыре уровня организации соединений. Первичная структура молекулы белка определяется генетическим кодом и особенностями гена. Для более высоких уровней характерно формирование в ходе сворачивания протеина. Пространственная структура белка определяется в целом аминокислотной цепью. Тем не менее она достаточно лабильна. На нее могут оказывать влияние внешние факторы. В связи с этим более корректно говорить о конформации соединения, наиболее выгодной и предпочтительной энергетически.

1 уровень

Он представлен последовательностью аминокислотных остатков полипептидной цепи. Как правило, его описывают с использованием одно- либо трехбуквенных обозначений. Первичная структура белков отличается устойчивыми сочетаниями аминокислотных остатков. Они выполняют определенные задачи. Такие "консервативные мотивы" остаются сохраненными в ходе видовой эволюции. По ним достаточно часто можно предсказывать задачу неизвестного протеина. Оценивая степень сходства (гомологии) в аминокислотных цепях от различных организмов, можно определять эволюционное расстояние, образующееся между таксонами, которые составляют эти организмы. Первичная структура белков определяется методом секвенирования либо по исходному комплексу его мРНК с использованием таблицы генетического кода.

Локальное упорядочивание участка цепи

Это следующий уровень организации - вторичная структура белков. Существует несколько ее типов. Локальное упорядочивание участка цепи полипептида стабилизируется водородными связями. Наиболее популярными типами считаются:

Пространственное строение

Третичная структура белков включает в себя элементы предыдущего уровня. Они стабилизируются разными типами взаимодействий. Важнейшее значение при этом имеют гидрофобные связи. В стабилизации участвуют:

• Ковалентные взаимодействия.
• Ионные связи, формирующиеся между боковыми аминокислотными группами, имеющими противоположные заряды.
• Водородные взаимодействия.
• Гидрофобные связи. В процессе взаимодействия с окружающими элементами Н 2 О происходит сворачивание протеина так, чтобы боковые неполярные аминокислотные группы оказывались изолированными от водного раствора. Гидрофильные группы (полярные) оказываются на поверхности молекулы.

Третичная структура белков определяется методами магнитного (ядерного) резонанса, некоторыми видами микроскопии и прочими способами.

Принцип укладки

Исследования показали, что между 2 и 3 уровнями удобно выделить еще один. Его именуют "архитектурой", "мотивом укладки". Он определяется взаиморасположением компонентов вторичной структуры (бета-тяжей и альфа-спиралей) в границах компактной глобулы - белкового домена. Он может существовать самостоятельно либо быть включенным в состав более крупного протеина вместе с прочими аналогичными. Установлено, что мотивы укладки достаточно консервативны. Они встречаются в протеинах, не обладающих ни эволюционными, ни функциональными связями. Определение архитектуры лежит в основе рациональной (физической) классификации.

Доменная организация

При взаимном расположении нескольких цепей полипептидов в составе одного протеинового комплекса формируется четвертичная структура белков. Элементы, входящие в ее состав, образуются по отдельности на рибосомах. Только по завершении синтеза начинает образовываться данная структура белка. Она может содержать как различающиеся, так и идентичные полипептидные цепи. Четвертичная структура белков стабилизируется за счет тех же взаимодействий, что и на предыдущем уровне. Некоторые комплексы могут включать в себя несколько десятков протеинов.

Структура белка: защитные задачи

Полипептиды цитоскелета, выступая в некотором роде в качестве арматуры, придают многим органоидам форму, участвуют в ее изменении. Структурные протеины обеспечивают защиту организма. К примеру, таким белком является коллаген. Он формирует основу в межклеточном веществе соединительных тканей. Также защитной функцией обладает кератин. Он составляет основу рогов, перьев, волос и прочих производных эпидермиса. При связывании белками токсинов во многих случаях происходит детоксикация последних. Так выполняется задача по химической защите организма. Особенно важную роль в процессе обезвреживания токсинов в человеческом организме играют печеночные ферменты. Они способны расщеплять яды или переводить их в растворимую форму. Это способствует более быстрой транспортировке их из организма. Белки, присутствующие в крови и прочих биологических жидкостях, обеспечивают иммунную защиту, вызывая реакцию как на атаку патогенов, так и на повреждение. Иммуноглобулины (антитела и компоненты системы комплемента) способны нейтрализовывать бактерии, чужеродные протеины и вирусы.

Механизм регуляции

Белковые молекулы, не выступающие ни в качестве источника энергии, ни как строительный материал, контролируют многие внутриклеточные процессы. Так, за счет них осуществляется регулирование трансляции, транскрипции, слайсинга, деятельность прочих полипептидов. Механизм регуляции основывается на ферментативной активности или проявляется благодаря специфичному связыванию с прочими молекулами. К примеру, факторы транскрипции, полипептиды-активаторы и протеины- репрессоры способны контролировать интенсивность генной транскрипции. При этом они взаимодействуют с регуляторными последовательностями генов. Важнейшая роль в контроле над течением внутриклеточных процессов отводится протеинфосфатазам и протеинкиназам. Эти ферменты запускают либо подавляют активность прочих белков посредством присоединения или отщепления от них фосфатных групп.

Сигнальная задача

Ее часто объединяют с регуляторной функцией. Это связано с тем, что многие внутриклеточные, как и внеклеточные, полипептиды могут передавать сигналы. Такой способностью обладают факторы роста, цитокины, гормоны и прочие соединения. Стероиды транспортируются по крови. Взаимодействие гормона с рецептором выступает в качестве сигнала, за счет которого запускается ответная реакция клетки. Стероиды контролируют содержание соединений в крови и клетках, размножение, рост и прочие процессы. В качестве примера можно привести инсулин. Он регулирует уровень глюкозы. Взаимодействие клеток осуществляется посредством сигнальных белковых соединений, передаваемых по межклеточному веществу.

Транспорт элементов

Растворимые протеины, участвующие в перемещении малых молекул, имеют высокое сродство к субстрату, присутствующему в повышенной концентрации. Они обладают также способностью к легкому его высвобождению в областях с низким его содержанием. В качестве примера можно привести транспортный белок гемоглобин. Он перемещает из легких кислород к прочим тканям, а от них - переносит углекислый газ. В транспортировке малых молекул через стенки клетки, изменяя их, участвуют и некоторые мембранные белки. Липидный слой цитоплазмы обладает водонепроницаемостью. Благодаря этому предотвращается диффузия заряженных или полярных молекул. Мембранные транспортные соединения принято разделять на переносчиков и каналы.

Резервные соединения

Эти белки формируют так называемые запасы. Они накапливаются, например, в семенах растений, животных яйцеклетках. Такие белки выступают в качестве резервного источника вещества и энергии. Некоторые соединения используются организмом как аминокислотный резервуар. Они, в свою очередь, являются предшественниками активных веществ, участвующих в регулировании метаболизма.

Клеточные рецепторы

Такие белки могут располагаться как непосредственно в цитоплазме, так и встраиваться в стенку. Одной своей частью соединение принимает сигнал. В качестве него, как правило, выступает химическое вещество, а в ряде случаев - механическое воздействие (растяжение, к примеру), свет и прочие стимулы. В процессе воздействия сигнала на определенный фрагмент молекулы - полипептид-рецептор - начинаются ее конформационные изменения. Они провоцируют смену конформации остальной части, выполняющей передачу стимула на прочие компоненты клетки. Отправка сигнала может осуществляться разными способами. Одни рецепторы способны катализировать химическую реакцию, вторые - выступают в качестве ионных каналов, закрывающихся либо открывающихся под воздействием стимула. Некоторые соединения специфически связывают молекулы-посредники внутри клетки.

Моторные полипептиды

Существует целый класс белков, обеспечивающих движения организма. Моторные белки участвуют в сокращении мышц, перемещении клеток, активности жгутиков и ресничек. За счет них также выполняется направленные и активный транспорт. Кинезины и динеины осуществляют перенос молекул по ходу микротрубочек с использованием в качестве энергетического источника гидролиза АТФ. Вторые перемещают органоиды и прочие элементы по направлению к центросоме из периферических клеточных участков. Кинезины движутся в обратном направлении. Динеины, кроме того, отвечают за активность жгутиков и ресничек.

Одной из особенностей белков является их сложная структурная организация. Все белки обладают первичной, вторичной и третичной структурой, а те, которые в своем составе имеют две и больше ППЦ обладают и четвертичной структурой (ЧС).

Первичная структура белка (ПСБ) – это порядок чередования (последовательность) аминокислотных остатков в ППЦ .

Даже одинаковые по своей длине и аминокислотному составу белки могут быть разными веществами. Например, из двух аминокислот можно составить 2 разных дипептида:

При числе аминокислот, равном 20, число возможных комбинаций равно 210 18 . А если учесть, что в ППЦ каждая аминокислота может встретиться больше 1 раза, то число возможных вариантов трудно поддается подсчету.

Определение первичной структуры белка (псб).

ПСБ белков можно определить с помощью фенилтиогидантоинового метода . Этот метод основан на реакции взаимодействия фенилизотиоцианата (ФИТЦ) с α-АК. В результате образуется комплекс этих двух соединений – ФИТЦ -АК . Например, рассмотрим пептидс целью определения его ПСБ, то есть последовательности соединения аминокислотных остатков.

ФИТЦ взаимодействует с концевой аминокислотой (а). Образуется комплекс ФТГ-а , его отделяют от смеси и определяют подлинность аминокислоты а . Например, это – асн и т.д. Последовательно отделяют и идентифицируют все остальные аминокислоты. Это трудоемкий процесс. Определение ПСБ белка среднего размера занимает несколько месяцев.

Приоритет в расшифровке ПСБ принадлежит Сенджеру (1953), который открыл ПСБ инсулина (Лауреат Нобелевской премии). Молекула инсулина состоит из 2х ППЦ – A и B.

А-цепь состоит из 21 аминокислоты, цепь В – из 30. Между собой ППЦ соединяются дисульфидными мостиками. Число белков, ПСБ которых определена, к настоящему времени достигает 1500. Даже небольшие изменения первичной структуры могут существенно изменить свойства белка. В эритроцитах здоровых людей содержится HbA – при замене в -цепи HbA, в 6-м положении глу на вал возникает тяжелейшее заболевание серповидно-клеточная анемия , при которой дети, родившиеся с этой аномалией, погибают в раннем возрасте. С другой стороны, возможны варианты изменения ПСБ, которые не сказываются на его физико-химических и биологических свойствах. Например , HbC содержит в 6-м положении b-цепи вместо глу – лиз, HbС почти не отличается по своим свойствам от HbA, а люди, имеющие в эритроцитах такой Hb, практически здоровы.

Стабильность ПСБ обеспечивается в основном прочными ковалентными пептидными связями и, во вторую очередь, дисульфидными связями.

Вторичная структура белка (всб).

ППЦ белков обладают большой гибкостью и приобретают определенную пространственную структуру или конформацию . В белках различают 2 уровня такой конформации – это ВСБ и третичная структура (ТСБ).

ВСБ – это конфигурация ППЦ, то есть способ ее укладки или скручивания в какую-нибудь конформацию, в соответствии с программой, заложенной в П СБ.

Известны три основных типа ВСБ :

1)  -спираль ;

2) b -структура (складчатый слой или складчатый листок);

3) беспорядочный клубок.

-спираль .

Ее модель предложена В. Полингом. Она наиболее вероятна для глобулярных белков. Для любой системы наиболее устойчивым является состояние, соответствующее минимуму свободной энергии. Для пептидов такое состояние имеет место, когда CO– и NH– группы соединяются между собой слабой водородной связью. В a -спирали NH– группы 1-го аминокислотного остатка взаимодействует с CO–группой 4-ой по счету аминокислотой. В результате пептидный остов образует спираль, на каждый виток которой приходится 3,6 АК-остатка.

1 шаг спирали (1 виток) = 3,6 АК = 0,54 нм, угол подъема – 26°

Закручивание ППЦ происходит по часовой стрелке, то есть у спирали – правый ход. Через каждые 5 витков (18 АК; 2,7 нм) конфигурация ППЦ повторяется.

Стабилизируется ВСБ в первую очередь водородными связями, и во вторую – пептидными и дисульфидными. Водородные связи в 10-100 раз слабее обычных химических связей; однако за счет их большого количества они обеспечивают определенную жесткость и компактность ВСБ. Боковые R-цепи a-спирали обращены к наружи и расположены по разные стороны от ее оси.

b -структура .

Это складчатые участки ППЦ, по форме напоминающие листок, сложенный в гармошку. Слои ППЦ могут быть параллельными, если обе цепи начинаются с N– или С–конца.

Если смежные цепи в слое ориентированы противоположными концами N–С и С–N, то они называются антипараллельными .

паралельные

антипараллельные

Образование водородных связей происходит, как и в a-спирали, между CO– и NH– группами.